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Signaltransduktion und Proteomik, Dr. Waltraud Schulze
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Signaltransduktion und Proteomik, Dr. Waltraud Schulze

Die Arbeitsgruppe um Dr. Waltraud Schulze beschäftigt sich mit Membranproteinkomplexbildung und Signaltransduktion durch sogenannte Rezeptor-Like-Kinasen (RLKs) unter Nährstoffmangel. Die Rezeptor-Like-Kinasen sind Rezeptorproteine, die in der Plasmamembran verankert sind und die Informationsübertragung von außen ins Zellinnere gewährleisten. Wir interessieren uns besonders für die Signaling-Wirkungen von Nitrat, Saccharose, und Phosphat. Wir untersuchen die Signaltransduktion von nährstoffregulierten pflanzlichen Rezeptorkinasen durch die Analyse von Membranproteinen und deren Modifikation mit Hilfe der Proteinmassenspektrometrie.

Viele Nährstoffe und Metabolite sind nicht nur wichtig für das Pflanzenwachstum, sondern sie haben auch Funktionen in der Signaltransduktion. Ähnlich wie Hormone können Nährstoffe (z.B. Nitrat) und Metabolite (z.B. Saccharose) unterschiedliche physiologische und entwicklungsbiologische Prozesse auslösen.

Die Änderungen in der Nährstoffsituation und Änderungen an Metaboliten nehmen die Pflanzen über Sensoren und Rezeptoren wahr. Die Rezeptoren, die häufig in der Plasmamembran sitzen, leiten diese Information über Signaltransduktionskaskaden ins Zellinnere weiter, wo letztendlich Änderungen in Enzymaktivitäten oder Änderungen in der Gentranskription die zelluläre Antwort auf Nährstoffänderungen darstellen.

Die Proteinfamilie der pflanzlichen Rezeptor-Like-Kinasen (RLK) ist eine große Proteinfamilie, die sich durch eine extrazelluläre Rezeptordomäne, eine Transmembranspanne und eine intrazelluläre Kinasedomäne auszeichnet. Die Proteinfamilie der Rezeptor-Like-Kinasen umfasst 610 Proteine und ist damit die Größte Gruppe pflanzlicher Proteine. Einige der Rezeptor-Like-Kinasen haben Funktionen in der Regulation von Wachstum, Zelldifferenzierung und in der Pathogenabwehr. Andere Rezeptor-Like-Kinasen sind beteiligt in der Wahrnehmung von abiotischem Streß (Lichtstreß, Salzstreß), die Funktion der meisten der pflanzlichen Rezeptorkinasen ist bisher jedoch noch nicht genau bekannt. Ebenso wissen wir bisher nur sehr wenig über die Mechanismen, die an der Signaltransduktion von den Rezeptorkinasen in der Zellmembran ins Zellinnere und zum Zellkern beteiligt sind. Bei Signaltransduktionsprozessen spielt die Modifikation von Proteinen durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung eine wichtige Rolle. Dies ist Gegenstand unserer Forschung.

Unsere Forschungsarbeit befasst sich mit den frühen Signaltransduktionsprozessen der Rezeptor-Like-Kinasen direkt an der Zellmembran. Dabei interessieren wir uns vor allem für die schnelle Proteinphosphorylierungsprozesse, die zur Aktivierung oder Deaktivierung von Rezeptoren führt oder die Bildung von Signaltransduktionskomplexen ermöglicht.

Dabei sollen insbesondere folgende Fragestellungen untersucht werden:

  • Welche Proteine sind die primären phosphorylierungsabhängigen Interaktionspartner von stressregulierten pflanzlichen Rezeptorkinasen?
  • Welche Membranproteine werden unter Närstoffstreß phosphoryliert?
  • Mit welchen Membranproteinen assoziiren die Rezeptorkinasen unter Nährstoffstreß?

Zur Analyse dieser Fragestellungen nutzen wir vor allem Methoden der Proteinmassenspektrometrie, ebenso wie die physiologische Charakterisierung von Mutanten.


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